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| Activar Srk1, una posible nueva diana en cáncer |
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| Diario Médico (por Patricia Morén) | ||
| viernes, 18 de julio de 2008 | ||
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Un nuevo estudio sobre la proteína cinasa Srk1 ha revelado que inhibe el ciclo celular transitoriamente frente al estrés. Un grupo del Idibaps publica estos hallazgos por los que Srk1 se perfila como una diana en cáncer. La proteína cinasa Srk1 contribuye al bloqueo del ciclo celular en respuesta al estrés y posteriormente se degrada para que la célula pueda iniciar la división celular, una vez que se ha adaptado al estrés. Éstas son las principales conclusiones de un estudio que apunta que la activación de Srk1 en el ciclo celular sería una nueva diana terapéutica en cáncer. El estudio ha sido dirigido por Rosa Aligué, del grupo de Proliferación y Señalización del Instituto de Investigación August Pi i Sunyer (Idibaps) y profesora del Departamento de Biología Celular de la Facultad de Medicina de la Universidad de Barcelona.El trabajo se publica en el último número de Molecular Biology of the Cell y es la continuación de otro estudio del mismo grupo en el que se demostró que la cinasa Srk1 inactiva la división celular en respuesta de la célula al estrés externo. En este segundo trabajo Aligué y sus colaboradores han profundizado en el estudio de cómo se produce la regulación del ciclo celular a nivel molecular y el papel clave que desempeña Srk1. PlanteamientoEl estudio de esta proteína cinasa (Srk1) se ha realizado en células eucariotas de levadura. La proteína homóloga en humanos es la MAP KAP-2.El objetivo ha sido analizar cómo la vía de respuesta al estrés se coordina con la división celular para no producir daños al genoma y evitar de esta forma que, en situaciones de estrés, se transmitan anomalías a las nuevas células. El estudio parte de la evidencia de que la activación consecutiva de diversas cinasas regula un gran número de procesos celulares, entre los cuales destaca la respuesta al estrés que puede sufrir la célula, generado por diversos factores como la falta de nutrientes o cambios osmóticos oxidativos. Si sobrevive a estas condiciones y las supera, el ciclo no se frena sino que sigue. En este estudio se ha visto que la activación de la cinasa p38 (una MAP cinasa) a su vez activa la expresión de diferentes proteínas para que las células puedan sobrevivir al estrés y adaptarse. Uno de los hechos curiosos que se han observado es que p38 y Srk1 están siempre juntas y sólo se separan en el momento de la activación. "Gracias a este estudio sabemos por qué se produce esta separación. Siempre están juntas y, al fosforilarse, se separan: una inhibe el ciclo y la otra la expresión génica. P38 se separa, pero no se degrada, mientras que Srk1 sí se degrada. Y p38, en condiciones de estrés, activa la expresión de Srk1. Es curioso que una misma célula en situaciones de estrés actúe eliminando la proteína y, en el mismo momento, activando su expresión", ha detallado Aligué. Una vez activada, Srk1 se comporta de forma inestable y esta inestabilidad la conduce a la degradación. De modo que, por un lado, esta molécula bloquea la división celular durante el periodo de estrés y, por otro, desaparece para que la célula se recupere y continúe la división. ProcesoLa respuesta al estrés es bastante rápida. De todas estas observaciones se desprende que "Srk1 inhibe el ciclo celular de forma transitoria y después se degrada", ha remarcado Aligué. Ésta es una de las conclusiones del nuevo trabajo de su grupo. Por todo ello, la activación de srk1 a lo largo del ciclo celular se perfila como una posible diana terapéutica en cáncer.De hecho, según Aligué, "los resultados del trabajo indican que la falta de la cinasa Srk1 promovería una pérdida de regulación de la división celular y, por lo tanto, podría aumentar la aparición de células tumorales". No obstante, se deben estudiar distintas células tumorales y observar cómo responde la vía de las MAP cinasas. (Moleculal Biology of the Cell; 19 (4): 1670-1679).
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