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Un inhibidor ayuda al parásito 'Ascaris' a vivir en el huésped PDF Imprimir E-Mail
Diario Médico (por Patricia Morén)   
miércoles, 28 de enero de 2009

La supervivencia del parásito Ascaris, la popular tenia solitaria, durante años en el intestino humano se debe, entre otros factores, a un inhibidor muy específico de la carboxipeptidasa, cuya estructura y secuenciación corregida publican dos grupos españoles en PNAS.



Los parásitos nematelmintos, del género Ascaris, son los causantes de una de las infecciones más comunes por lombrices intestinales, asociadas a una higiene personal deficiente, condiciones precarias sanitarias o lugares en los que se utilizan las heces humanas como fertilizantes.

La infección que producen los ascárides se contrae a través de la ingestión de bebidas o alimentos contaminados por los huevos de estas lombrices y afecta a alrededor del 25 por ciento de la población mundial, sobre todo a niños con un sistema inmune aún inmaduro, que viven en condiciones precarias o con una red sanitaria deficiente en los países más pobres del planeta.

Las preguntas
Estos parásitos pueden estar anclados en el intestino humano durante años y llegar a alcanzar una longitud de hasta 35 centímetros. ¿Cómo pueden sobrevivir durante años en un medio tan agresivo como el tracto digestivo del hombre, donde hay enzimas y condiciones de pH que son desfavorables?

Ésta es la pregunta que se han formulado dos grupos de investigadores de la Universidad Autónoma de Barcelona (UAB) y del Instituto de Biología Molecular de Barcelona, perteneciente al Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC).

Para responderla han llevado a cabo una investigación donde se han analizado los mecanismos de defensa de la especie Ascaris suum de este tipo de lombrices, popularmente conocida como tenia solitaria.

Los científicos catalanes han obtenido estos parásitos de un matadero local, según se expone en el artículo que se publica en la edición electrónica de la revista Proceedings of the National Academy of Sciences. Los coautores de este trabajo son Laura Sanglás -primera firmante-, Xavier Avilés, Joan López Arolas y Xavier Gomis-Rüth.

Según ha explicado este último, el mecanismo de defensa de Ascaris suum es un inhibidor altamente específico de metalocarboxipeptidasa, de la familia de las funelinas. Este inhibidor, de 67 residuos de aminoácidos, llamado ACI, actúa contra estas enzimas diana, en concreto la carboxipeptidasa, que es una metaloproteasa de la familia o clan de las funelinas, enzimas que degradan proteínas y que participan en procesos digestivos, pero también en la respuesta inmune por mastocitos, según Gomis-Rüth.

Él y sus colaboradores han identificado, localizado dentro del organismo y definido la estructura tridimensional del inhibidor ACI y de la carboxipeptidasa gracias a varias metodologías: un estudio de combinación e investigación in vitro, el método intensity fading, dentro de la espectrometría de masas, y cortes histológicos de la lombriz para correlacionar la presencia de carboxipeptidasa.Después, han cristalizado el complejo entre el inhibidor de la lombriz y la carboxipeptidasa con cristalografía de rayos X.

Aportaciones y aplicación
Las principales aportaciones son que el estudio menciona por primera vez la estructura del inhibidor ACI de la lombriz A. suum, lo que es completamento novedoso; su localización concreta dentro del organismo y también corrige la secuenciación de aminoácidos de este inhibidor, que aparecía equivocada en artículos anteriores.

Ante una aplicación futura, se podría pensar en inactivar el inhibidor ACI, por ejemplo, mediante algún tipo de vacuna, para evitar que éste actué y eliminar así el potencial riesgo que entraña para ciertas personas entrar en contacto con las lombrices, ha apuntado Gomis-Rüth.

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